نیتروژن تشکیل دهنده بخشی از مولکول های مهم زیستی است، مانند پایه های DNA ما و اسیدهای آمینه که پروتئین ها و آنزیم ها را می سازند. قبل از اینکه نیتروژن بخشی از مولکول های زیستی شود، باید فعال شود. در طبیعت، تنها یک دسته از آنزیم ها به نام نیتروژنازها می توانند این کاتالیز حیاتی را انجام دهند.

اخیراً نشان داده شده است که نیتروژنازها همچنین می توانند دی اکسید کربن و مونوکسید کربن را به هیدروکربن‌هایی مانند متان یا اتیلن کاهش دهند که در اصل راهی برای بازیافت ضایعات کربن به محصولات هیدروکربنی ارائه می‌دهد. در خانواده نیتروژناز، نیتروژناز آهن، یک ایزوآنزیم با بالاترین فعالیت کاهشی طبیعی CO2 است. با این حال، معماری مولکولی که این واکنش‌ها را قادر می‌سازد ناشناخته باقی مانده است. مشکلی که تیم دکتر یوهانس ربلاین در موسسه میکروبیولوژی زمینی ماکس پلانک برای حل آن تلاش کردند.

این تیم با استفاده از یک سویۀ مهندسی شده از باکتری بنفش غیر گوگردی Rhodobacter capsulatus به عنوان ارگانیسم مدل خود، آهن نیتروژناز را خالص و با فیلتر بیوشیمیایی طبقه بندی کردند. آنها با ترکیب بیوشیمی بی هوازی و میکروسکوپ الکترونی برودتی با همکاری مرکز میکروسکوپ الکترونی در موسسه بیوفیزیک ماکس پلانک در فرانکفورت، اکنون ساختار کل مجموعه آهن نیتروژناز را مشخص کرده‌اند. نتایج آن‌ها نشان داد که کوفاکتور جایگاه فعال برخلاف سایر انواع نیتروژنازها، حاوی فلز دیگری به جز آهن نیست. علاوه بر این، ساختار مولکولی نیتروژناز آهن ویژگی‌های متمایزی را نشان می‌دهد که ممکن است مسئول خواص کاتالیزوری منحصربه‌فرد نیتروژناز آهن باشد. آن‌ها متوجه شده اند که یک زیرواحد به نام G-subunit در ساختار نیتروژناز آهن وجود دارد و سه عملکرد مختلف شامل انتقال الکترون، انتقال کانالی و تثبیت کوفاکتور جایگاه فعال برای آن متصور شده‌اند، که زمینه‌ساز تفاوت‌های این ساختارها با یکدیگر می‌باشد.